Amino rūgštys ir baltymai yra tarpiniai junginiai iš mineralinio pasaulio į gyvą medžiagą.
Kaip rodo jų pavadinimas, amino rūgštys yra bifunkcinės organinės medžiagos: jas sudaro amino funkcija (-NH2) ir karboksilo funkcija (-COOH); jie gali būti α, β, γ ir tt, priklausomai nuo amino grupės užimtos padėties karboksilo grupės atžvilgiu:
 |  |  |
| -aminorūgšties | beta-amino rūgštis, | y-amino rūgštis, |
Biologiškai svarbios aminorūgštys yra visos α-amino rūgštys.
Baltymų struktūros sudaro dvidešimt amino rūgščių.
Kaip matyti iš pirmiau pateiktų bendrųjų struktūrų, visos aminorūgštys turi bendrą dalį ir skirtingą dalį, kuri jiems būdinga (atstovaujama bendrai su R) .
Iš dvidešimties aminorūgščių devyniolikos yra optiškai aktyvios (jos skiriasi nuo poliarizuotos šviesos plokštumos).
Dauguma amino rūgščių turi tik vieną amino grupę ir vieną karboksilą, todėl jie vadinami neutraliomis aminorūgštimis ; tie, kurie turi papildomą karboksilą, yra žinomi kaip aminorūgštys, o papildomos amino grupės - bazinės amino rūgštys .
Aminorūgštys yra kietos kristalinės medžiagos ir gerai tirpsta vandenyje.
Kai kurių amino rūgščių trūkumas dietoje sukelia rimtų pokyčių vystymosi procese; iš tiesų, žmogaus organizmas nesugeba sintetinti kai kurių aminorūgščių, kurios yra tiksliai vadinamos esminėmis (jos turi būti įvestos su mityba), o ji gali gaminti tik kai kurias aminorūgštis (nebūtinas).
Viena iš ligų, atsirandančių dėl būtinų aminorūgščių trūkumo, yra žinoma pagal kwashiorkor pavadinimą (žodis, kilęs iš Afrikos dialekto, kuris verčia „pirmąjį ir antrąjį“); ši liga pasireiškia pirmagimiui, bet po antrojo vaiko gimimo, nes motinos pienas, kuriame yra teisingas baltymų suvartojimas, nėra pirmasis. Dėl šios priežasties ši liga yra plačiai paplitusi tarp nepakankamai maitinamų populiacijų ir apima viduriavimą, apetito stoką, dėl kurio organizmas silpnėja.
Kaip jau minėta, natūralios aminorūgštys, išskyrus gliciną (tai yra a-amino rūgštis su vandeniliu, o ne R grupe ir yra mažiausios iš dvidešimties), turi optinį aktyvumą dėl bent vienos asimetrinės anglies. Natūraliose aminorūgštyse absoliuti asimetrinės anglies konfigūracija, prie kurios jungiasi tik amino ir karboksilo grupės, priklauso L serijai;
D-amino rūgštys niekada netenka baltymo struktūros dalimi.
Prisiminkite, kad:
DNR ---- transkripcija → m-RNA ---- transliacija → baltymas
Transkripcija gali koduoti kaip L-amino rūgštys; D-aminorūgštys gali būti ne baltymų struktūros (pvz., Bakterijų įdubos sienelėje: bakterijose nėra genetinės informacijos, kad būtų apsaugoti D-amino rūgštys, tačiau yra genetinė informacija apie fermentus). kurie rūpinasi bakterijų dengimo siena).
Grįžkime prie aminorūgščių: skirtinga R grupės struktūra apibrėžia kiekvienos aminorūgšties savybes ir konkrečiai prisideda prie baltymų savybių.
Todėl buvo manoma, kad aminorūgštys suskirstytos pagal R grupės pobūdį:
Poliarinės aminorūgštys, bet be mokesčių (7):
Glicinas (R = H-)
Serinas (R = HO-CH2-)
treoninas
Treoninas turi du simetrijos centrus: gamtoje yra tik treoninas 2S, 3R.
Treoninas yra esminė aminorūgštis (nereikia painioti su esminiais: visos aminorūgštys yra būtinos), todėl reikia vartoti su dieta, ty valgyti maisto produktus, kuriuose yra jo, nes, kaip jau minėta, žmogaus ląstelėse nėra genetinio paveldo. gali gaminti šią aminorūgštį (šis paveldas yra daugelyje augalų ir geresnių).
Serino ir treonino hidroksilo grupė gali būti esterinta fosforilo grupe (gaunama fosfoserino ir fosfotronono), šis procesas vadinamas fosforilinimu ; fosforilinimas gamtoje naudojamas signalų transliacijai tarp ląstelės viduje ir išorėje.
Cisteinas (R = HS-CH2-)
Cisteino sulfhidrilas yra lengviau protonuojamas nei serino hidroksilas: sieros ir deguonies yra tiek šeštoje grupėje, tiek siera yra lengviau oksiduojama, nes ji turi didesnių matmenų.
Tirozinas [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = di-pakeistas benzeno žiedas
Be serino ir treonino, hidroksilas gali būti esterintas (fosforilintas).
Asparaginas (R = NH2-CO-CH2-)
Glutaminas (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Ne polinės aminorūgštys (8)
jie turi hidrofobines šonines grupes; šioje klasėje išskiriame:
Alifatiniai :
Alaninas (R = CH3-)
Esminis yra valinas (R = (CH3) 2-CH-)
Svarbu leucinas (R = (CH3) 2-CH-CH2-)
Izoleucinas (R =. \ T
Esminis metioninas (R = CH3-S-CH2-CH2-)
Ląstelių membranos yra sudarytos iš dvigubo lipidinio sluoksnio, kurio baltymai yra įtvirtinti dėl jų hidrofobinio pobūdžio, todėl juose yra alanino, valino, izoleucino ir leucino. Kita vertus, metioninas yra aminorūgštis, kuri beveik visada yra nedideliais kiekiais (apie 1%).
prolinas
Aromatiniai :
Fenilalaninas (R = Ph-CH2-) Ph = fenilas: esminis mono-pakeistas benzenas
Triptofanas (R =. \ T
Šios dvi amino rūgštys, kurios yra aromatinės, sugeria beveik ultravioletinę spinduliuotę (apie 300 nm); todėl galima naudoti UV spektrofotometrijos metodą žinomo baltymo, kuriame yra tokių aminorūgščių, koncentracijai nustatyti.
Amino rūgštys su įkrovimu (5)
Savo ruožtu jie skiriasi:
Rūgštinės aminorūgštys (turinčios poliarines liekanas, turinčios neigiamą įkrovą esant pH 7) yra tokios, kad jos gali suteikti teigiamą krūvį H +:
Glutamo rūgštis (R =. \ T
Šios amino rūgštys gaunamos atitinkamai iš asparagino ir glutamino; gamtoje yra visi keturi, o tai reiškia, kad kiekvienai iš jų yra specifinė informacija, ty DNR yra bazių tripletas, kuris koduoja kiekvieną iš jų.
Bazinės aminorūgštys (turinčios poliarines liekanas su teigiamu krūviu pH 7) yra tokios, kad jos gali priimti teigiamą krūvį H +:
Lizinas (R =. \ T
Argininas (R =. \ T
Histidinas (R =. \ T
Yra baltymų, kuriuose šalutinėse grandinėse yra aminorūgščių dariniai: pavyzdžiui, gali būti fosfoserino (nėra genetinės informacijos, kuri koduotų fosfozeriną tik su serinu); fosfozerinas yra po transliacijos modifikacija: po baltymų sintezės
DNR ---- transkripcija → m-RNA ---- transliacija → baltymas
tokie post-transliaciniai modifikacijos gali atsirasti baltymų šoninėse grandinėse.
Taip pat žiūrėkite: Baltymai, chemijos išvaizda
