Kad būtų galima kalbėti suprantamu hemoglobino būdu (Hb), pirmiausia reikia spręsti su mioglobinu (Mb), kuris yra labai panašus į hemoglobiną, bet yra daug paprastesnis. Tarp hemoglobino ir mioglobino yra griežtų giminystės ryšių: abu yra konjuguoti baltymai ir jų protezinė grupė (ne baltymų dalis) yra heminė grupė.
Myoglobinas yra globulinis baltymas, susidedantis iš vieno šimto penkiasdešimties aminorūgščių grandinės (priklauso nuo organizmo) ir jo molekulinė masė yra apie 18 Kd.
Kaip minėta, ji yra aprūpinta hem grupe, kuri yra įterpta į hidrofobinę (arba lipofilinę) baltymo dalį, susidedančią iš raukšlių, susijusių su pluoštinių baltymų α-spirito struktūromis.
Myoglobiną sudaro daugiausia a-sraigtų segmentai, kuriuose yra aštuonių, ir beveik išimtinai yra ne poliniai likučiai (leucinas, valinas, metioninas ir fenilalaninas), o poliarinės liekanos beveik nėra (asparto rūgštis, glutamo rūgštis, lizinas ir argininas); vienintelės poliarinės liekanos yra du histidinai, kurie vaidina esminį vaidmenį atkuriant deguonį į hemą.
Hemos grupė yra chromoforo grupė (absorbuojama matomoje) ir yra funkcinė mioglobino grupė.
Taip pat žiūrėkite: glikozuotas hemoglobinas - hemoglobinas šlapime
Šiek tiek chemijos
Ryšys tarp protoporfirino ir geležies yra tipiška vadinamųjų koordinacinių junginių jungtis, kurios yra cheminiai junginiai, kuriuose centrinis atomas (arba jonas) sujungia ryšius su kitomis cheminėmis medžiagomis, didesniu nei jo oksidacijos numeris (elektros įkrova). Hemos atveju šios obligacijos yra grįžtamos ir silpnos.
Geležies koordinavimo skaičius (koordinacinių ryšių skaičius) yra šeši: aplink geležį gali būti šešios molekulės, kurios dalijasi jungiančiais elektronais.
Norint sudaryti koordinacinį junginį, reikės dviejų orbitų su teisinga orientacija: galima „nusipirkti“ elektronus, o kitą - paaukoti
Hemoje geležis sudaro keturias plokštines jungtis su keturiais azoto atomu, esančiu proto-porfirino žiedo centre, ir penktą ryšį su proksimalinio histidino azotu. geležis turi šeštą laisvojo koordinavimo ryšį ir gali susieti su deguonimi.
Kai geležis yra laisvo jono pavidalo, jos d- tipo orbitos turi tą pačią energiją; mioglobino atveju geležies jonas jungiasi su protoporfirinu ir histidinu: šios rūšys magnetiškai sutrikdo geležies orbitą; priklausomai nuo jų erdvinės orientacijos ir trikdančių rūšių skirtumų, skirtingų orbitų d sutrikimų mastas bus skirtingas. Kadangi bendra orbitų energija turi būti pastovi, perturbacija sukelia energetinį skirtingų orbitų atskyrimą: kai kurių orbitų įsigyta energija yra lygi kitų prarastai energijai.
Jei atskyrimas, vykstantis tarp orbitų, nėra labai didelis, pageidautina, kad elektroninė aukšto sukimosi sistema: jungiamieji elektronai bando surengti lygiagretų sukimą keliuose galimuose lygiuose (maksimalus daugumas); kita vertus, jei pertrūkis yra labai stiprus ir yra didelis atskyrimas tarp orbitų, gali būti patogiau susieti privalomus elektronus žemesnėse energijos orbitose (mažas sukimas).
Kai geležis prisijungia prie deguonies, molekulė užima mažai gręžimo tvarką, o kai geležis turi šeštąją laisvojo koordinavimo jungtį, molekulė turi didelį sukimą.
Dėl šio skirtumo, naudojant spektrinę mioglobino analizę, mes galime suprasti, ar deguonis yra susietas (MbO2), ar ne (Mb).
Mioglobinas yra raumenims būdingas baltymas (bet ne tik raumenyse).
Myoglobinas išgaunamas iš spermos banginio, kuriame jis yra didelis ir išvalomas.
Banginių šeimos gyvūnai kvėpuoja, kaip ir žmonės: plaučiai turi sugerti orą per kvėpavimo procesą; spermos banginis turi įnešti kuo daugiau deguonies į raumenis, galinčius kaupti deguonį, susiejant jį su jose esančiu mioglobinu; tada, kai banginių šeimos gyvūnas yra panardintas, deguonis paleidžiamas lėtai, nes jo metabolizmui reikia deguonies: kuo didesnis deguonies kiekis, kurį spermos banginis sugeba sugerti, tuo didesnis deguonies kiekis nardymo metu.
Norint gauti daugiau ar mažiau raudonos mėsos, yra hemoproteinų kiekis (tai yra mėsa, kuri daro mėsą raudona).
Hemoglobinas turi daug struktūrinių analogijų su mioglobinu ir sugeba pakeisti molekulinį deguonį; tačiau, nors mioglobinas apsiriboja raumenimis ir periferiniais audiniais, hemoglobinas randamas eritrocituose arba raudonuosiuose kraujo kūneliuose (tai yra pseudo-ląstelės, ty jos nėra tikros ląstelės), kurios sudaro 40% kraujo.
Hemoglobinas yra tetrameteris, tai yra, jis susideda iš keturių polipeptidinių grandinių, kurių kiekviena turi hemą grupę ir identiškus du po du (žmogaus organizme yra dvi alfa grandinės ir dvi beta grandinės).
Pagrindinė hemoglobino funkcija yra deguonies transportavimas ; kita kraujo funkcija, kurioje dalyvauja hemoglobinas, yra medžiagų transportavimas į audinius.
Kelyje nuo plaučių (daug deguonies) iki audinių, hemoglobinas turi deguonį (tuo pačiu metu kitas medžiagas pasiekia audinius), o atvirkštinio kelio metu - kartu su atliekomis, surinktomis iš audinių, ypač anglies dioksido, susidarančio metabolizme.
Vystant žmogų yra genai, kurie yra išreikšti tik tam tikrą laiką; dėl šios priežasties mes turime skirtingus hemoglobinus: suaugusio žmogaus vaisiaus, embriono.
Grandinės, sudarančios šiuos skirtingus hemoglobinus, yra skirtingos struktūros, tačiau su panašiomis savybėmis jų atliekama funkcija yra daugiau ar mažiau tokia pati.
Kelių skirtingų grandinių buvimas paaiškinamas taip: evoliucinio organizmo proceso metu taip pat išsivystė hemoglobinas, specializuojasi deguonies transportavime iš vietovių, kuriose yra daug trūkumų turinčių vietovių. Evoliucinės grandinės pradžioje hemoglobinas pernešė deguonį į mažus organizmus; evoliucijos metu organizmai pasiekė didesnius matmenis, todėl hemoglobinas pasikeitė, kad galėtų transportuoti deguonį tose vietovėse, kurios yra tolimesnės nuo taško, kuriame jis buvo turtingas; tai padaryti, naujos grandinių struktūros, sudarančios hemoglobiną, buvo koduojamos evoliucinio proceso metu.
Mioglobinas suriša deguonį net ir esant nedideliam spaudimui; periferiniuose audiniuose yra apie 30 mmHg slėgis (PO2): šio slėgio mioglobinas neišleidžia deguonies, todėl jis būtų neveiksmingas kaip deguonies transporteris. Kita vertus, hemoglobino elgesys yra elastingesnis: jis aukštu slėgiu suriša deguonį ir atpalaiduoja, kai slėgis mažėja.
Kai baltymas yra funkcionaliai aktyvus, jis gali šiek tiek pakeisti savo formą; pvz., deguonimi prisotintas mioglobinas turi kitokią formą nei nesąmonintas mioglobinas ir ši mutacija neturi įtakos kaimyninėms.
Diskursas yra kitoks susijusių baltymų, pvz., Hemoglobino, atveju: kai grandinė yra deguonimi, ji skatinama keisti jo formą, tačiau šis modifikavimas yra trimatis, taigi ir kitos tetrametro grandinės. Tai, kad grandinės yra tarpusavyje susijusios, leidžia manyti, kad vieno modifikacija daro įtaką kitoms kaimynėms, netgi kitokiu mastu; kai grandinė yra deguonimi, kitos tetrametro grandinės įsijungia į „mažiau priešišką požiūrį“ deguonies atžvilgiu: sunkumas, su kuriuo grandinės deguoniniai junginiai mažėja, kai grandinės yra arti oksiduojančios. Ta pati kalba galioja deoxygenation.
Kvarterinė deoksihemoglobino struktūra yra T formos (tesa) pavadinimas, o oksihemoglobino - R forma (išleista); įtemptoje padėtyje yra daug stiprių elektrostatinių sąveikų tarp amino rūgščių ir bazinių aminorūgščių, kurios sukelia standžią deoksihemoglobino struktūrą (tai kodėl „įtempta forma“), o kai deguonis yra susietas, jų dydis sąveika mažėja (todėl „išleista forma“). Be to, nesant deguonies, histidino įkrova (žr. Struktūrą) stabilizuojama priešingu asparto rūgšties įkrovimu, o esant deguoniui, baltymo dalis yra linkusi prarasti protoną; visa tai reiškia, kad deguonies hemoglobinas yra stipresnė rūgštis nei dezoksigenuotas hemoglobinas: bohr efektas .
Priklausomai nuo pH, hemoglobinas daugiau ar mažiau lengvai jungiasi prie deguonies: rūgščioje aplinkoje hemoglobinas lengviau išskiria deguonį (įtempta forma yra stabili), o pagrindinėje aplinkoje ryšys su deguonimi yra stipresnis.
Kiekvienas hemoglobinas išskiria 0, 7 protonų vienam moliui gaunamo deguonies (O2).
Bohr poveikis leidžia hemoglobinui pagerinti savo gebėjimą transportuoti deguonį.
Hemoglobinas, kuris daro kelionę iš plaučių į audinius, turi būti subalansuotas pagal slėgį, pH ir temperatūrą.
Pažiūrėkime temperatūros poveikį .
Plaučių alveolių temperatūra yra maždaug 1-1, 5 ° C mažesnė už išorinę temperatūrą, o raumenyse temperatūra yra apie 36, 5-37 ° C; didėjant temperatūrai, sumažėja prisotinimo koeficientas (tuo pačiu slėgiu): taip atsitinka todėl, kad ji padidina kinetinę energiją ir yra palankesnė disociacija.
Yra ir kitų veiksnių, galinčių turėti įtakos hemoglobino sugebėjimui prisijungti prie deguonies, vienas iš jų yra 2, 3-bisfosfoglicerato koncentracija .
2, 3-bisfosfogliceratas yra 4-5 mM koncentracijos eritrocitų metabolizmas (jokioje kitoje kūno dalyje nėra tokios didelės koncentracijos).
Fiziologiniame pH 2, 3-bisfosfogliceratas yra deprotonatas ir turi penkis neigiamus krūvius; jis yra įsilaužęs tarp dviejų beta hemoglobino grandinių, nes šios grandinės turi didelę teigiamų krūvių koncentraciją. Elektrostatinės sąveikos tarp beta grandinių ir 2, 3-bisfosfoglicerato suteikia sistemai tam tikrą standumą: gaunama įtempta struktūra, kuri turi mažai afiniteto deguoniui; deguonies metu, 2, 3-bisfosfogliceratas pašalinamas.
Eritrocituose yra specialus aparatas, kuris konvertuoja 1, 3-bisfosfogliceratą (kurį gamina metabolizmas) į 2, 3-bisfosfogliceratą, kad jis pasiektų 4-5 mM koncentraciją ir todėl hemoglobinas gali keistis deguonies audiniuose.
Į audinį patekęs hemoglobinas yra išlaisvintoje būsenoje (susietoje su deguonimi), bet arti audinio, jis yra karboksilintas ir eina į įtemptą būseną: šioje būsenoje baltymas yra mažiau linkęs susieti su deguonimi, todėl, palyginti su išlaisvinta, hemoglobinas išskiria deguonį į audinį; be to, reakcija tarp vandens ir anglies dioksido susidaro H + jonų, po to dar deguonies bohr efektui.
Anglies dioksidas išsklaido eritrocitus, einančius per plazmos membraną; kadangi eritrocitai sudaro apie 40% kraujo, turėtume tikėtis, kad tik 40% anglies dioksido, kuris plinta iš audinių, iš tikrųjų patenka į 90% anglies dioksido patekęs į eritrocitus, nes juose yra fermentų, konvertuojančių anglies dioksidas anglies rūgštyje rodo, kad stacionari anglies dioksido koncentracija eritrocituose yra maža, todėl patekimo greitis yra didelis.
Kitas reiškinys, atsirandantis, kai eritrocitas pasiekia audinį, yra toks: gradientu HCO3- (anglies dioksido darinys) išeina iš eritrocitų ir, norint subalansuoti neigiamą krūvį, mes turime: chlorido įleidimas, dėl kurio padidėja osmosinis slėgis: norint kompensuoti šį svyravimą, taip pat patenka vanduo, kuris sukelia eritrocitų patinimą (HAMBURGER poveikis). Priešingas reiškinys atsiranda, kai eritrocitas pasiekia plaučių alveolius: yra eritrocitų defliacija (HALDANE poveikis). Todėl veniniai eritrocitai (nukreipti į plaučius) yra mažesni nei arteriniai.
