Pažvelkite į chemiją
Pirmiausia baltymai gali būti „biologiniame pasaulyje“, nes, atsižvelgiant į jų daugelį funkcijų, be jų nebūtų jokio gyvenimo.
Elementinė baltymų analizė rodo šias vidutines vertes: 55% anglies, 7% vandenilio ir 16% azoto; aišku, kad baltymai skiriasi vienas nuo kito, tačiau jų vidutinė elementinė sudėtis mažai skiriasi nuo aukščiau nurodytų verčių.
Konstitutyviai, baltymai yra makromolekulės, kurias sudaro natūralios α-amino rūgštys; Amino rūgštys yra sujungtos per amido jungtį, kuri nustatoma reaguojant tarp a-amino rūgšties amino grupės ir kitos a-amino rūgšties karboksilo. Ši nuoroda (-CO-NH-) taip pat vadinama peptidine jungtimi, nes ji jungia peptidus (aminorūgštis kartu):
gautas yra dipeptidas, nes jis susideda iš dviejų aminorūgščių. Kadangi dipeptidas viename gale (NH2) ir kitoje karboksilo grupėje yra laisvos amino grupės (COOH), jis gali reaguoti su viena ar keliomis aminorūgštimis ir ilginti grandinę iš dešinės ir kairiosios su ta pačia reakcija.
Reakcijų seka (kuri iš tikrųjų nėra tokia paprasta) gali tęstis neribotą laiką: iki polimero arba baltymo . Skirtumas tarp peptidų ir baltymų yra susijęs su molekuliniu svoriu: paprastai molekuliniams svoriams, viršijantiems 10 000, kalbame apie baltymus.
Aminorūgščių susiejimas, kad gautų net mažus baltymus, yra sudėtinga užduotis, nors pastaruoju metu buvo sukurtas automatinis baltymų gamybos iš amino rūgščių metodas, kuris duoda puikių rezultatų.
Todėl paprasčiausias baltymas susideda iš 2 aminorūgščių: pagal tarptautinę konvenciją, užsakyta aminorūgščių numeracija baltymų struktūroje prasideda nuo aminorūgšties su laisva a-amino grupe.
Baltymų struktūra
Baltymų molekulės yra suformuotos taip, kad galėtų pažvelgti į keturias atskiras organizacijas: jos paprastai išskiriamos, pirminės struktūros, antrinės, tretinės ir ketvirtinės.
Pirminės ir antrinės struktūros yra būtinos baltymams, o tretinis ir ketvirtinis - „priedai“ (ta prasme, kad ne visi baltymai gali būti įrengti).
Pirminę struktūrą lemia aminorūgščių skaičius, tipas ir seka baltymų grandinėje; todėl būtina nustatyti užsakytos aminorūgščių, sudarančių baltymą, seką (žinant, kad tai reiškia, kad žinoma tiksli DNR bazių seka, kuri koduoja tą baltymą), kuris neturi nereikšmingų cheminių sunkumų.
Buvo įmanoma nustatyti užsakytą aminorūgščių seką skiliant Edmaną: baltymas reaguoja su fenilo izotocianatu (FITC); iš pradžių α-amino azoto oksidas atakuoja fenilo izotiocianatą, kuris sudaro tiokarbamilo darinį; po to gautas produktas yra ciklizuojamas, gaunant feniltioidantoino darinį, kuris yra fluorescencinis.
Edmanas sukūrė mašiną, vadinamą sekvenceriu, kuris automatiškai reguliuoja parametrus (laiką, reagentus, pH ir kt.) Degradacijai ir suteikia pirminę baltymų struktūrą (dėl to jis gavo Nobelio premiją).
Pirminė struktūra nėra pakankama, kad visiškai išaiškintų baltymų molekulių savybes; manoma, kad šios savybės esminiu būdu priklauso nuo erdvinės konfigūracijos, kurią baltymų molekulės linkusios prisiimti, lenkdamos įvairiais būdais: tai yra, darant prielaidą, kas buvo apibrėžta kaip antrinė baltymų struktūra. Antrinė baltymų struktūra yra tremolable, tai yra, ji linkusi atsikratyti šildant; tada baltymai denatūruojami prarandant daugelį jų būdingų savybių. Be kaitinimo aukštesnėje kaip 70 ° C temperatūroje, denatūravimas taip pat gali atsirasti dėl švitinimo arba reagentų poveikio (pvz., Iš stiprių rūgščių).
Baltymų denatūravimas šiluminiu poveikiu pastebimas, pavyzdžiui, kiaušinio kiaušinio baltymo kaitinimas: jis praranda želatinę išvaizdą ir virsta netirpa balta medžiaga. Tačiau baltymų denatūravimas lemia jų antrinės struktūros sunaikinimą, tačiau pirminės struktūros palieka nepakeistą (įvairių aminorūgščių sujungimas).
Baltymai priima tretinę struktūrą, kai jų grandinė, nors ir lanksčiai, nepaisant antrinės struktūros lenkimo, sulankstoma taip, kad būtų sukurtas susuktas trimatis išdėstymas kieto kūno forma. Atsakingas už tretinę struktūrą visų pirma yra disulfidinės jungtys, kurios gali būti nustatytos tarp molekulėje disperguotų -SH cisteinų.
Kita vertus, ketvirtinė struktūra konkuruoja tik su baltaisiais, kuriuos sudaro du ar daugiau subvienetų. Hemoglobinas, pavyzdžiui, susideda iš dviejų baltymų porų (ty visose keturiose baltymų grandinėse), esančios Tetraedro viršuje, kad sukurtų sferinę formą; keturios baltymų grandinės yra kartu su joninėmis jėgomis, o ne kovalentinėmis jungtimis.
Kitas ketvirtinės struktūros pavyzdys yra insulinas, kuris, atrodo, susideda iš šešių baltymų subvienetų, išdėstytų poromis, esančiomis trikampio, kurio centre yra du cinko atomai, viršuje.
FIBROSE PROTEINS: jie yra tam tikro standumo baltymai, kurių ašis yra daug ilgesnė už kitą; pluoštinis baltymas, esantis didesniame kiekyje, yra kolagenas (arba kolagenas).
Pluoštinis baltymas gali užimti kelias antrines struktūras: α-spiralę, β-lapelį ir, kolageno atveju, trigubą spiralę; α-spiralė yra pati stabiliausia struktūra, po kurios seka β-lapas, o mažiausiai stabili iš trijų - trys spiralės.
α-spiralė
Manoma, kad sraigtas yra dešiniarankis, jeigu po pagrindinio skeleto (nukreiptas iš apačios į viršų) yra panašus judėjimas, panašus į dešiniojo varžto įsukimą; kai sraigtas yra kairėje pusėje, jei judėjimas yra analogiškas kairiojo sraigto varžtui. Dešiniajame α-sraigtuose aminorūgščių -R pakaitalai yra statmenai pagrindinei baltymo ašiai ir yra pasukti į išorę, o kairėje pusėje esančiose sraigtėse -R pakaitai yra pasukti į vidų. Dešiniosios a-sraigės yra stabilesnės nei kairiosios rankos, nes tarp -R-ląstelių yra mažiau sąveikos ir mažiau sterinio. Visi baltymuose randami α-spiraliai yra dešiniarankiai.
Α-spiralės struktūrą stabilizuoja vandenilio jungtys (vandenilio tiltai), kurios susidaro tarp kiekvienos aminorūgšties karboksilo grupės (-C = O) ir amino grupės (-NH), kuri vėliau randama keturiomis liekanomis. linijinė seka.
Baltymų, turinčių α-spiralės struktūrą, pavyzdys yra plaukų keratinas.
β-lapas
Β-lapo struktūroje galima sudaryti vandenilio jungtis tarp amino rūgščių, priklausančių skirtingoms polipeptidinėms grandinėms, bet lygiagrečios viena kitai arba tarp to paties baltymo aminorūgščių, taip pat skaitiniu atstumu viena nuo kitos, bet teka priešpriešinės kryptys. Tačiau vandenilio jungtys yra silpnesnės už tas, kurios stabilizuoja α-spiralės formą.
Β-lapo struktūros pavyzdys yra šilko fibrinas (taip pat yra voratinklinių tinklų).
Išplečiant α-spiralės struktūrą, vyksta perėjimas nuo α-spirito į β-lapą; taip pat šiluma arba mechaninis įtempis leidžia pereiti nuo α-spiralės struktūros į tą β-lapą.
Paprastai baltyme β-lankstinukų struktūros yra artimos viena kitai, nes tarp baltymų porcijų galima nustatyti tarp vandenilio jungtis.
Pluoštiniuose baltymuose dauguma baltymų struktūros yra organizuota į α-spiralę arba β-lapą.
GLOBULARINIAI PROTEINAI: jie turi beveik sferinę erdvinę struktūrą (dėl daugelio polipeptido grandinės krypties pokyčių); kai kurios jų dalys gali būti atsekamos iki α-spiralės arba β-lapo struktūros ir kitos dalys nėra priskirtinos tokioms formoms: išdėstymas nėra atsitiktinis, bet organizuotas ir pasikartojantis.
Iki šiol nurodyti baltymai yra visos homogeniškos sudėties medžiagos: tai yra ir kombinuotų aminorūgščių sekos; tokie baltymai vadinami paprastais ; yra baltymų, susidedančių iš baltymų dalies ir ne baltymų (prostatos grupės), vadinamų konjuguotais proteinais.
kolagenas
Tai yra gamtoje gausiausias baltymas: jis yra kauluose, naguose, ragenos ir kristalinėje akyje, tarp kai kurių organų tarpinių erdvių (pvz., Kepenų) ir pan.
Jo struktūra suteikia jai tam tikras mechanines galimybes; turi didelį mechaninį atsparumą, susijusį su dideliu elastingumu (pvz., sausgyslėmis) arba dideliu standumu (pvz., kauluose), priklausomai nuo atliekamos funkcijos.
Viena iš įdomiausių kolageno savybių yra jos paprastas paprastumas: jis sudaro apie 30% prolino ir apie 30% glicino ; kitos 18 aminorūgščių turi dalytis likusiais 40% baltymų struktūros. Kolageno aminorūgščių seka yra nepaprastai reguliari: kas tris likučius, trečiasis yra glicinas.
Prolinas yra ciklinė aminorūgštis, kurioje R grupė jungiasi prie a-amino azoto ir tai suteikia tam tikrą standumą.
Galutinė struktūra yra kartotinė grandinė, turinti spiralės formą; kolageno grandinėje nėra vandenilio jungčių. Kolagenas yra kairioji spiralė, kurios kampas (ilgis atitinka vieną spiralės posūkį) yra didesnis už a-spiralę; kolageno spiralė yra tokia laisva, kad trys baltymų grandinės gali apvynioti vienas kitą, sudarant vieną virvę: trigubo spiralės struktūrą.
Vis dėlto kolageno trigubas spiralė yra ne tokia stabili, kaip ir α-spiralės, ir β-lapo struktūra.
Pažvelkime į mechanizmą, kuriuo gaminamas kolagenas ; Apsvarstykite, pavyzdžiui, kraujagyslės plyšimą: šį plyšimą lydi daugybė signalų, kad uždarytumėte indą, o po to susidaro krešulys. Koaguliacijai reikia bent trisdešimt specializuotų fermentų. Po koaguliacijos audinys turi būti suremontuotas; ląstelės šalia žaizdos taip pat gamina kolageną. Norėdami tai padaryti, pirmiausia sukelia geno ekspresiją, tai yra, kad organizmai pradeda veikti iš geno informacijos, jie sugeba gaminti baltymą (genetinė informacija yra transkribuojama ant mRNR, kuri išeina iš branduolį ir pasiekia citoplazmos ribosomas, kuriose genetinė informacija yra išversta į baltymus). Todėl kolagenas yra sintezuojamas ribosomose (jis pasirodo kaip kairiosios spiralės, susidedančios iš maždaug 1200 aminorūgščių ir turinčios maždaug 150000 d molekulinę masę), ir tada kaupiasi liumenuose, kur jis tampa substratu fermentams, galintiems modifikuoti postą -translacijos (iš mRNR išverstos kalbos modifikacijos); kolagene šie modifikacijos apima kai kurių šoninių grandinių, ypač prolino ir lizino, oksidaciją.
Dėl šių pokyčių atsiradusių fermentų nesėkmė sukelia skurdą: tai liga, kuri iš pradžių sukelia kraujagyslių lūžimą, dantų lūžimą, į kurį gali sekti tarpžmogiškieji kraujavimai ir mirtis; tai gali sukelti nuolatinis ilgalaikio maisto vartojimas.
Vėliau dėl kitų fermentų poveikio atsiranda kitų pokyčių, kurių metu susidaro prolino ir lizino hidroksilo grupių glikozidavimas (prie OH jungiasi deguonis); šie fermentai aptinkami kitose zonose nei liumenas, todėl, kai baltymai patiria modifikacijas, jis migruoja endoplazminio retikuliaus viduje, kad galų gale atsidurtų maišeliuose, kurie uždaro save ir išeina iš grotelių. glikozido pro-kolageno monomeras; pastarasis pasiekia „Golgi“ aparatą, kur tam tikri fermentai atpažįsta cisteiną, esančią pro-kolageno glikozidato galinėje karboksi dalyje, ir dėl to skirtingos grandinės susiduria viena su kita ir sudaro disulfido tiltus: taip gaunami trys Glikozidų kolagenas, sujungtas tarpusavyje, ir tai yra pradinis taškas, kuriuo trys grandinės susilieja, tada spontaniškai, sukelia trigubą spiralę. Trys pro-kolageno glioksido grandinės susiliejo kartu, o po to - vezikulė, kuri, dulkindama save, atsiskiria nuo Golgi aparato, perkeliančio tris grandines į ląstelės periferiją, kur, susiliejant su plazmos membrana, trimmeris išstumiamas iš ląstelės.
Papildomos ląstelės erdvėje yra tam tikrų fermentų, pro-kolageno peptidazių, kurios pašalinamos iš ląstelės išstumtų rūšių, trys fragmentai (po vieną kiekvienam spiralui), kurių kiekviena yra 300 aminorūgščių, iš galinės karboksido dalies ir trys fragmentai (po vieną kiekvienai spiralei). helix), kurių kiekviena yra apie 100 aminorūgščių, aminotermininėje pusėje: išlieka trigubas spiralė, susidedanti iš maždaug 800 amino rūgščių, vadinamų tropokollagenu .
Tropokolagenas atrodo gana standus; skirtingi trimerai yra susiję su kovalentinėmis obligacijomis, kad būtų gautos didesnės struktūros: mikrofibriliai . Mikrofibriliuose įvairūs trimeriai yra išdėstyti išstumtu būdu; daugelis mikrofibrilių sudaro tropokollageno ryšulius.
Kauluose tarp kolageno pluoštų yra tarpinių erdvių, kuriose kaupiasi kalcio ir magnio sulfatai ir fosfatai: šios druskos taip pat apima visus pluoštus; dėl to kaulai tampa standūs.
Gyslose tarpinės erdvės yra mažiau turtingos kristalais nei kaulai, o mažesni baltymai nei tropokollagenas: tai suteikia lankstumo elastingumą.
Osteoporozė yra liga, kurią sukelia kalcio ir magnio trūkumas, todėl neįmanoma nustatyti druskų tropocollageno pluoštų intersticinėse srityse.
